* Данный текст распознан в автоматическом режиме, поэтому может содержать ошибки

754 стабиЛьНость феНотиПическая и периплазматическое пространство. Подобным путем были получены, напр., проинсулин, гормон роста человека и ?-эндорфин. стабильность фенотипическая * стабільнасць фенатыпічная * phenotypic stability – явление, когда незначительные изменения условий среды оказывают у гибридов более слабое влияние на определенные признаки, чем у их родительских форм. Сходный биологический и генетический смысл имеют термины «гомеостаз развития» (см.) и «стабильность развития» (см. Канализация). стадии чувствительные, периоды ч., п. критические * стадыі чуллівыя, перыяды ч., п. крытычныя * sensitive stages or s. periods or critical p. or s. developmental p. – отграниченные периоды индивидуального развития (см. Онтогенез), для которых характерна специфическая чувствительность к воздействию внешних и внутреннихфакторов или во время которых проявляется мутагенная активность химических соединений, не эффективных для этих же объектов на др. стадиях развития (см. Периоды критические). С. ч. характеризуются повышенной вероятностью появления различных аномалий развития: у насекомых – все этапы смены фаз развития (вылупление личинки из яйца, превращение личинки в куколку, выход имаго из куколки); у позвоночных – гаструляция; в культуре клеток (см.) – периоды развития культуры или этапы клеточного цикла (см.), на которых клетки наиболее чувствительны к факторам внешней среды. стандартная ошибка * стандартная памылка * standard error or SE – мера изменчивости (см.) среднепопуляционных значений. SE = s / N ? 1, где N – число особей (измерений) в популяции (в выборке), s – стандартное отклонение (см.). стандартное отклонение, s или ? * стандартнае адхіленне, s альбо ? * standard deviation or s or ? – биометрический показатель, мера изменчивости (см.) особей в популяции. С. о. выборки определяется по формуле: s = ? ( x ? x ) 2 /( N ? 1), где N – общее число особей в популяции в таких клетках повышается стабильность транскриптов рекомбинантных генов, а с др. – пониженный внутриклеточный уровень определенных РНКаз способствует более эффективной очистке рекомбинантных белков, т. к. для многих ферментных препаратов даже незначительные примеси нуклеазной активности нежелательны. Проблема внутриклеточной стабильности рекомбинантных белков больше связана с деградацией небольших пептидов, поскольку крупные нативные белки более стабильны в бактериальных клетках. Один из подходов, позволяющих стабилизировать чужеродные пептиды в клетках E. coli – включение требуемого пептида в состав гибридного белка. В этом случае последовательность нуклеотидов, кодирующую гибридный белок, соединяют в составе экспрессирующего вектора в одной рамке считывания с бактериальным геном, кодирующим белок (напр., геном ?-галактозидазы). Гибридный белок, образующийся в результате экспрессии такого рекомбинантного гена, содержит в своем составе в N- или C-концевой части требуемый пептид, защищенный основным белком-носителем от протеолитической деградации. Для отделения пептида от белка-носителя их соединяют друг с другом последовательностью аминокислот, по которой можно провести специфическое расщепление полипептидной цепи. В том случае, если пептиды не содержат метионина, соединение белка-носителя и пептида осуществляют через эту аминокислоту, и отщепление пептида производят с помощью бромистого циана. Такой подход был использован, напр., при получении рекомбинантного соматостатина, а также А- и В-цепей инсулина. Вторым подходом, позволяющим защищать рекомбинантные белки от внутриклеточного протеолиза, является выведение их в периплазматическое пространство или окружающую среду после завершения биосинтеза. При таком подходе рекомбинантные полипептиды соединяют сигнальными последовательностями аминокислот белков (?-лактамаза, OmpA, PhoA), секретируемых во внешнюю среду