* Данный текст распознан в автоматическом режиме, поэтому может содержать ошибки

208 гЕМОгЛОБИН KENYA зультат замены аргинина на треонин в 30-м положении ?-цепи. гемоглобин Наталь * гемаглабін Наталь * hemoglobin Natal – в ?-цепи отсутствуют концевые (140–141-я) аминокислоты – тирозин и аргинин. Клиника нормальная. Повышение сродства к кислороду. гемоглобин Олимпия * гемаглабін Алімпія * hemoglobin olympia – молекула гемоглобина, в которой валин заменен на метионин в 20-м положении ?-цепи. Клиническое проявление Г. О. – умеренный эритроцитоз, увеличение сродства к кислороду. гемоглобин С, hbc * гемаглабін hbc * hemoglobin C or hbc – в 6-м положении ?-цепи лизин замещен глутаминовой кислотой. гемоглобин S * гемаглабін S* hemoglobin S – гемоглобин, у которого в положении 6 на ?-цепи глутаминовая кислота замещена на валин. Это замещение заменило заряженную сторону цепочки на гидрофобный остаток аминокислоты и, соответственно, на гидрофобный участок на стороне молекулы, обращенной наружу. Результат этих замещений приводит к тому, что изменяется конформационная структура молекулы гемоглобина – в ней образуется карман, и все соседние с Г. S молекулы слипаются и образуют волокна, деформирующие клетку. Красные кровяные клетки венозной крови с нарушенной формой диагностируются как серповидно-клеточная анемия (см.). гемоглобин Тэк * гемаглабін Тэк * hemoglobin of Tak – в гене ?-цепи дуплицированы два последних нуклеотида в 146-м (последнем смысловом) кодоне – аденин и цитозин, в результате чего элиминируется терминирующий кодон, и ?-цепь за счет трансляции фланкирующей части мРНК удлиняется на 11 аминокислот – треонин, лизин, лейцин, аланин, фенилаланин, лейцин, лейцин, серин, аспарагин, фенилаланин, тирозин. гемоглобина аллели * гемаглабіну алелі * hemoglobin alleles – аномалии, возникающие в результате мутирования гена гемо- века, в той или иной степени приводящих к изменению его функций, при этом, как правило, замены аминокислот, которые в молекуле Г. обращены наружу, меньше влияют на его функции, чем замены во внутренних доменах молекулы и участках присоединения гема (см.). Нормальный Г. обозначают HbА; фетальный Г., т. е. форму Г. у особи до ее рождения, – HbF; серповидный Г. (у некоторых приматов, парнокопытных и др. животных) – HbS. гемоглобин Kenya * гемаглабін Kenya * hemoglobin Kenya – см. Гемоглобина рекомбинантные гены. гемоглобин Лепора * гемаглабін Лепора * hemoglobin lepore – тип гемоглобина, который впервые был выявлен у членов одной итальянской семьи. Он отличается от нормального гемоглобина тем, что содержит по одной паре нормальных ? и «ненормальных» цепочек аминовых кислот, каждая из которых содержит по 146 аминокислот. Каждая «ненормальная» цепь представляет собой гибридную молекулу, в которой на N-конце находятся аминокислоты, характерные для левого конца ?-цепи, а на С-конце – аминокислоты, характерные для правого конца ?-цепи. Предполагают, что Г. Л. является результатом неравного кроссинговера между ошибочно спаренными ?- и ?-цистронами. гемоглобин М * гемаглабін М * hemoglobin M – группа мутантных форм гемоглобина, обусловливающих метгемоглобинемию. Классическая форма Г. М описана в 1948 г. и была первой известной доминантной гемоглобинопатией. В настоящее время известно 5 форм Г. М – гемоглобины Бостон, Ивате, Сакатун, Гайд-Парк и Милуски, причем в 4 случаях тирозин находится в разных положения. гемоглобин Мемфис * гемаглабін Мемфіс * hemoglobin Memphis – молекула гемоглобина, в которой заменена глутаминовая кислота на глутамин в 23-м положении ?-цепи. Благодаря межгенному взаимодействию Г. М. способен блокировать негативные свойства гемоглобина S (см.). гемоглобин Монро * гемаглабін Манро * hemoglobin Monroe – тяжелая анемия, ре-