Статистика - Статей: 872588, Изданий: 948

Искать в "Биологический энциклопедический словарь..."

Гемоглобины





ГЕМОГЛОБИ́НЫ, красные железосодержащие пигменты крови и гемолимфы, обратимо связывающие мол. кислород; сложные белки, состоящие из железопорфириновой простетич. группы (гема) и белка глобина. Обеспечивают перенос О2 от органов дыхания к тканям и углекислоты от тканей к органам дыхания, участвуют в поддержании pH крови. Имеются у всех позвоночных, за исключением нек-рых антарктич. рыб, у мн. беспозвоночных. В крови находятся в эритроцитах (у позвоночных и нек-рых беспозвоночных) или свободно растворены в плазме (у большинства беспозвоночных). Мол. м. Г. млекопитающих 66 000 – 68 000, птиц, рыб, земноводных, пресмыкающихся 61 000 – 72 000, у беспозвоночных (у к-рых Г. растворён в плазме) – до 3 000 000. Молекула Г. большинства высших позвоночных построена из полипептидных цепей, к каждой из к-рых присоединён гем, способный без изменения валентности атомов Fe(II) присоединять и отдавать О2. В собранной в тетрамер молекуле Г. все 4 остатка гема расположены на поверхности и легко доступны для О2. Видовая специфичность Г., обладающих разл. сродством к О2, обусловлена их белковыми компонентами. Г. взрослого человека (НbА) содержат две идентичные α-цепи (в каждой 141 аминокислотный остаток) и две ß-цепи (в каждой 146 остатков), Г. плода, или фетальный Г. (HbF), состоит из двух α – и двух γ-цепей. Соотношение разл. форм Г. в крови меняется в процессе развития организма, нек-рые из них различаются по своему сродству к О2 (у HbF оно выше, чем у НbА, что обеспечивает большую устойчивость организма плода к недостатку О2). Присоединение Ο2 к Г. в органах дыхания (оксигенация) с образованием оксигемоглобина обеспечивается содержанием в геме Fe2+ и сопровождается конформационной перестройкой молекулы Г.– связывание О2 с одним из четырёх гемов изменяет трёхмерную структуру Г. и сродство др. гемов к О2 (4-й гем оксигенируется в 500 раз быстрее). Этот механизм значительно улучшает снабжение тканей кислородом. Оксигенация зависит от парциального давления (напряжения) О2 и косвенно регулируется кол-вом СО2 (как правило, СО2 облегчает отдачу О2 тканям, а выход СО2 из крови, наоборот, способствует её насыщению О2). Важную роль в связывании Г. О2 играет 2,3-дифосфо- глицериновая к-та и нек-рые анионы, такие, как Сl. В капиллярах лёгких парциальное давление О2 составляет ок. 0,15 атм (несколько ниже, чем в выдыхаемом воздухе). При таком давлении Г. оксигенирован на 96%; в тканях, где парциальное давление ок. 0,04 атм, – на 20%.

Кол-во Г. в 100 мл крови человека 13–16 г (у женщин несколько меньше, чем у мужчин). 1 г Г. (при обычном парциальном давлении в альвеолах) может связывать до 1,34 мл О2. Каждые 100 мл крови, протекая по тканевым капиллярам, отдают тканям ок. 5–6,5 мл О2. В состоянии покоя через сердце человека протекает ок. 4 л крови в мин, что обеспечивает получение тканями ок. 200 мл О2. При напряжённой мышечной работе поглощение О2 тканями возрастает в 10 и более раз. Г. синтезируется в молодых формах эритроцитов непрерывно, что обеспечивает его постоянное обновление в организме; скорость синтеза заметно возрастает при длит. гипоксии или анемии. Ежесекундно образуется ок. 650·1012 молекул Г. (в каждом эритроците 265·106 молекул Г.). "Сборка" всей молекулы Г. занимает ок. 90 сек. Синтез Г. у позвоночных регулируется гормоном эритропоэтином и контролируется 4 генами, обозначаемыми по названию полипептидных цепей. Г., освобождающиеся при разрушении эритроцитов, – источник образования жёлчных пигментов. В результате мутаций генов, кодирующих биосинтез полипептидных цепей, и замены одних аминокислотных остатков на другие могут образовываться аномальные Г. (у человека известно ок. 300 таких форм Г.), что приводит к развитию заболеваний – гемоглобинопатий (серповидноклеточная анемия, талассемия и др.).

В мышечной ткани содержится мышечный Г.– миоглобин. Аналоги Г., напр. "легоглобин", обнаружены у нек-рых растений.


Перутц М., Молекула гемоглобина, в кн.: Молекулы и клетки, пер. с англ., [в. 1], М., 1966; Иржак Л. И., Гемоглобины и их свойства, М., 1975; Проссер Л., Дыхательные функции крови, в кн.: Сравнительная физиология животных, пер. с англ., т. 2, М., 1977, с. 5–83.



Еще в энциклопедиях


В интернет-магазине DirectMedia